近日，西北農林科技大學生命科學學院李積勝副教授課題組在Molecular Plant雜志在線發表了題為“Persulfidation-induced Structural Change of SnRK2.6 Establishes Intramolecular Interaction between Phosphorylation and Persulfidation”的研究論文。生命科學學院陳思思（已畢業），王曉峰（已畢業）和陜西科技大學賈紅磊副教授為該論文共同第一作者。該論文是李積勝副教授課題組繼2020年發表在Molecular Plant雜志發表硫化氫介導參與脫落酸信號調控氣孔閉合機制之后的又一力作。
研究首次發現氣體信號分子硫化氫（Hydrogen sulfide）介導的S-硫巰基化修飾（S-persulfidation）可以改變脫落酸（Abscisic acid）信號通路關鍵激酶蛋白SnKR2.6的結構，從而提高SnKR2.6轉移ATP-γ-phosphate基團的效率，導致激酶活性增強。該研究同時證明，SnKR2.6蛋白關鍵位點的磷酸化修飾水平可以積極調控硫化氫介導的硫巰基化修飾。該研究提出的蛋白質翻譯后修飾互作機制不僅為蛋白質翻譯后修飾研究提供新思路，同時也為植物抗旱調控理論依據。
蛋白質翻譯后修飾（Post-translational modifications）是一種生物細胞內直接且有效的調控蛋白質活性調控機制。蛋白質翻譯后修飾主要通過在氨基酸殘基結合一些小分子基團，精細調控蛋白質的活性、結構、功能、定位、和蛋白質間的相互作用。近年來，隨著蛋白質分離技術和新型質譜技術的不斷發展，蛋白質翻譯后修飾組學研究取得了較大進展，越來越多的蛋白質翻譯后修飾類型被人們所發現，至使人們對植物蛋白質功能調控有了更新的認識。但是，不同種蛋白質翻譯后修飾之間是否存在互作，已經它們之間的互作機制是亟待研究的重要問題。硫化氫作為一種重要的氣體信號分子在生物體內發揮著重要、多樣且積極的生理作用。硫化氫信號傳遞的主要方式是一種新發現的蛋白質翻譯后修飾，即S-硫巰基化修飾。S-硫巰基化修飾是蛋白質特異的半胱氨酸殘基的巰基基團（-SH）與硫化氫共價結合形成過硫化集團的過程，這種修飾可以改變靶蛋白的生化活性（活化或抑制）、穩定性和分子間相互作用等方式調控靶蛋白的生物學功能。
該研究對干旱響應關鍵蛋白SnRK2.6的兩種蛋白質翻譯后修飾進行研究。利用化學鉸鏈質譜（Chemical cross-linking coupled with mass spectrometry）技術分析S-硫巰基化修飾改變蛋白結構。C131/137位點的S-硫巰基化修飾會導致SnRK2.6激酶活性環結構發生變化。在S-硫巰基化修飾狀態下，位于激酶活性環結構的關鍵磷酸化位點S175會接近ATP-γ-phosphate基團傳遞位點D140，導致γ-phosphate基團傳遞效率提高，最終積極調控SnRK2.6的分子內磷酸化能力。
SnRK2.6激酶蛋白是植物干旱響應關鍵調控蛋白。通過蛋白質翻譯后修飾調控其活性，進而提高植物干旱抗性具有重要的科學意義。更重要的是，硫化氫供體NaHS價格便宜，容易獲取，水溶性良好易于被植物吸收。可以通過葉片施肥的方式，以較低的生長調控成本提高植物抗旱性。因此，該研究成果具有潛在的市場需求和實用價值。
研究得到國家自然科學基金，陜西省自然科學基金和中國博士后科學基金等項目的資助。
原文鏈接：https://www.cell.com/molecular-plant/fulltext/S1674-2052（21）00268-9
日期：2021-08-12
研究首次發現氣體信號分子硫化氫（Hydrogen sulfide）介導的S-硫巰基化修飾（S-persulfidation）可以改變脫落酸（Abscisic acid）信號通路關鍵激酶蛋白SnKR2.6的結構，從而提高SnKR2.6轉移ATP-γ-phosphate基團的效率，導致激酶活性增強。該研究同時證明，SnKR2.6蛋白關鍵位點的磷酸化修飾水平可以積極調控硫化氫介導的硫巰基化修飾。該研究提出的蛋白質翻譯后修飾互作機制不僅為蛋白質翻譯后修飾研究提供新思路，同時也為植物抗旱調控理論依據。
蛋白質翻譯后修飾（Post-translational modifications）是一種生物細胞內直接且有效的調控蛋白質活性調控機制。蛋白質翻譯后修飾主要通過在氨基酸殘基結合一些小分子基團，精細調控蛋白質的活性、結構、功能、定位、和蛋白質間的相互作用。近年來，隨著蛋白質分離技術和新型質譜技術的不斷發展，蛋白質翻譯后修飾組學研究取得了較大進展，越來越多的蛋白質翻譯后修飾類型被人們所發現，至使人們對植物蛋白質功能調控有了更新的認識。但是，不同種蛋白質翻譯后修飾之間是否存在互作，已經它們之間的互作機制是亟待研究的重要問題。硫化氫作為一種重要的氣體信號分子在生物體內發揮著重要、多樣且積極的生理作用。硫化氫信號傳遞的主要方式是一種新發現的蛋白質翻譯后修飾，即S-硫巰基化修飾。S-硫巰基化修飾是蛋白質特異的半胱氨酸殘基的巰基基團（-SH）與硫化氫共價結合形成過硫化集團的過程，這種修飾可以改變靶蛋白的生化活性（活化或抑制）、穩定性和分子間相互作用等方式調控靶蛋白的生物學功能。
該研究對干旱響應關鍵蛋白SnRK2.6的兩種蛋白質翻譯后修飾進行研究。利用化學鉸鏈質譜（Chemical cross-linking coupled with mass spectrometry）技術分析S-硫巰基化修飾改變蛋白結構。C131/137位點的S-硫巰基化修飾會導致SnRK2.6激酶活性環結構發生變化。在S-硫巰基化修飾狀態下，位于激酶活性環結構的關鍵磷酸化位點S175會接近ATP-γ-phosphate基團傳遞位點D140，導致γ-phosphate基團傳遞效率提高，最終積極調控SnRK2.6的分子內磷酸化能力。
SnRK2.6激酶蛋白是植物干旱響應關鍵調控蛋白。通過蛋白質翻譯后修飾調控其活性，進而提高植物干旱抗性具有重要的科學意義。更重要的是，硫化氫供體NaHS價格便宜，容易獲取，水溶性良好易于被植物吸收。可以通過葉片施肥的方式，以較低的生長調控成本提高植物抗旱性。因此，該研究成果具有潛在的市場需求和實用價值。
研究得到國家自然科學基金，陜西省自然科學基金和中國博士后科學基金等項目的資助。
原文鏈接：https://www.cell.com/molecular-plant/fulltext/S1674-2052（21）00268-9
日期：2021-08-12
